Ipamorelin

Pochodzenie i struktura Ipamorelin

Ipamorelin to syntetyczny pentapeptyd o sekwencji Aib-His-D-2-Nal-D-Phe-Lys-NH₂, zaprojektowany jako selektywny sekretagon GH (GHS). Peptyd został opracowany w laboratoriach Novo Nordisk i po raz pierwszy opisany w literaturze w 1998 roku jako pierwszy naprawdę selektywny GHS.

Struktura Ipamorelinu zawiera trzy nienaturalne aminokwasy: kwas α-aminoizomasłowy (Aib) w pozycji 1, D-2-naftyloalaninę (D-2-Nal) w pozycji 3 oraz D-fenyloalaninę (D-Phe) w pozycji 4. Obecność D-aminokwasów oraz reszty Aib nadaje peptydowi wysoką odporność na proteolizę, a amidacja C-końcowa (-NH₂) dodatkowo stabilizuje łańcuch peptydowy. Te modyfikacje czynią Ipamorelin jednym z najbardziej selektywnych sekretagonów GH, który w modelach zwierzęcych nie wywołuje istotnego uwalniania ACTH, kortyzolu ani prolaktyny.

Mechanizm działania

Ipamorelin działa jako agonista receptora sekretagonów GH typu 1a (GHS-R1a), znanego również jako receptor greliny. Receptor ten ulega ekspresji na somatotropach przedniego płata przysadki mózgowej, gdzie pośredniczy w stymulacji uwalniania GH (GH).

Aktywacja GHS-R1a przez Ipamorelin uruchamia szlak sygnalizacyjny zależny od białka Gq, prowadzący do aktywacji fosfolipazy C (PLC) i generacji trifosforanu inozytolu (IP3) oraz diacyloglicerolu (DAG). Jest to mechanizm odrębny od szlaku aktywowanego przez GHRH, który działa poprzez receptor GHRH-R sprzężony z białkiem Gs, aktywując kaskadę cAMP/PKA.

Kluczową cechą Ipamorelinu, udokumentowaną w badaniach na modelach świńskich i szczurzych, jest selektywność wobec uwalniania GH. W przeciwieństwie do starszych sekretagonów (np. GHRP-6, GHRP-2), Ipamorelin nie powoduje istotnej stymulacji wydzielania ACTH ani kortyzolu. Ta selektywność, w połączeniu z odmiennym szlakiem sygnalizacyjnym względem CJC-1295 NO DAC, stanowi uzasadnienie naukowe dla łączenia obu peptydów, co jest dostępne jako blend CJC-1295 NO DAC + Ipamorelin.

Przegląd badań naukowych

Odkrycie i charakteryzacja Ipamorelinu

Raun, Hansen, Johansen i współpracownicy opublikowali w 1998 roku w European Journal of Endocrinology (139(5):552-561) przełomową pracę przedstawiającą Ipamorelin jako pierwszy selektywny sekretagon GH ^[1]. Badania na modelu szczurzym i świńskim wykazały, że Ipamorelin stymuluje uwalnianie GH bez istotnego wzrostu ACTH, kortyzolu ani prolaktyny.

Selektywność uwalniania GH

W modelu świńskim (Raun i wsp., 1998) ^[1] podanie Ipamorelinu wywoływało zależny od dawki wzrost GH bez zmian w stężeniu ACTH, kortyzolu, prolaktyny, FSH czy LH. Dla porównania, GHRP-6 powodował równoległe podwyższenie GH i ACTH/kortyzolu. Selektywność wynikała z właściwości receptorowych samego peptydu.

Synergia szlaków GHRH i GHS

Bowers, Momany, Reynolds i Hong (1984) opisali w Endocrinology (114(5):1537-1545) nowy heksapeptyd zdolny do specyficznego uwalniania GH ^[2]. Późniejsze badania potwierdziły, że jednoczesna aktywacja szlaku GHRH-R/cAMP/PKA i GHS-R1a/IP3/DAG prowadzi do synergistycznego uwalniania GH wielokrotnie wyższego niż suma efektów osobno.

Porównanie z CJC-1295 NO DAC

Ipamorelin i CJC-1295 NO DAC (Mod GRF 1-29) działają na oś somatotropową przez dwa niezależne szlaki receptorowe. Ipamorelin aktywuje receptor GHS-R1a (greliny), natomiast CJC-1295 NO DAC wiąże się z receptorem GHRH-R. Gotowy blend obu peptydów dostępny jest jako CJC-1295 NO DAC + Ipamorelin.

Stabilność i przechowywanie

Ipamorelin dostarczany jest w formie liofilizowanego proszku o czystości powyżej 98% (RP-HPLC). W stanie suchym przechowywać w temperaturze od -20°C do -80°C (stabilność co najmniej 24 miesiące). Po rekonstytucji w jałowej wodzie roztwór przechowywać w temperaturze 2-8°C i zużyć w ciągu 30 dni. Amidacja C-końca (Lys-NH₂) zwiększa oporność peptydu na degradację przez karboksypeptydazy. Unikać powtarzanych cykli zamrażania i rozmrażania. Wskazówki dotyczące przechowywania peptydów opisano w artykule Przechowywanie peptydów: liofilizaty i roztwory.

Powiązane materiały badawcze

Ipamorelin jest również dostępny w formie blendu z CJC-1295 NO DAC — CJC-1295 NO DAC + Ipamorelin łączy oba peptydy w jednej fiolce. Zasady prawidłowego przechowywania peptydów liofilizowanych znajdziesz w bazie wiedzy.

Przeznaczenie

Produkt jest surowcem chemicznym przeznaczonym wyłącznie do zastosowań badawczych, naukowych i analitycznych in vitro. Nie jest przeznaczony do użytku ludzkiego ani weterynaryjnego, w tym w celach diagnostycznych, terapeutycznych, profilaktycznych lub żywieniowych.

Obchodzenie się z substancją

• Pracuj w warunkach laboratoryjnych zgodnych z zasadami dobrej praktyki laboratoryjnej (GLP).
• Stosuj odpowiednie środki ochrony indywidualnej: rękawice nitrylowe, okulary ochronne, fartuch laboratoryjny.
• Unikaj wdychania pyłu oraz kontaktu ze skórą i błonami śluzowymi.
• Pracuj w dobrze wentylowanym pomieszczeniu.

Klasyfikacja regulacyjna

Produkt nie jest sklasyfikowany jako substancja niebezpieczna zgodnie z rozporządzeniem CLP (WE) nr 1272/2008. Oferowany jest jako odczynnik chemiczny w ramach obowiązujących w Unii Europejskiej przepisów dotyczących substancji chemicznych (REACH, CLP). Nie stanowi produktu leczniczego, suplementu diety, wyrobu medycznego ani kosmetyku w rozumieniu obowiązujących przepisów prawa.

Utylizacja

Substancję niewykorzystaną należy utylizować zgodnie z lokalnymi przepisami dotyczącymi odpadów chemicznych. W warunkach laboratoryjnych: neutralizować i utylizować wraz z odpadami laboratoryjnymi. Nie wylewać do kanalizacji.

Informacje regulacyjne

Produkt oferowany jest zgodnie z obowiązującymi przepisami Unii Europejskiej dotyczącymi substancji chemicznych (REACH, CLP) oraz prawem polskim w zakresie obrotu odczynnikami chemicznymi i materiałami badawczymi. Pełne warunki sprzedaży oraz klasyfikacja produktu zawarte są w Regulaminie Sklepu.

Dokonując zakupu, Klient potwierdza zapoznanie się z powyższymi informacjami oraz akceptuje postanowienia Regulaminu.

Kontakt w sprawach bezpieczeństwa

W przypadku pytań dotyczących obchodzenia się z produktem lub informacji regulacyjnych: [email protected].